2010年8月3日 星期二

拔河新玩法

今天玩拔河:


不過,有三條特別規則:
(1)開始前,每人之間的繩段不得拉緊。
(2)握繩不得移位。
(3)站立位置不得移動。

你問,那豈不是只有第一人在拉?

未必,因為身體可作有限度的前後傾斜:


問題是,多少人後才拉不緊?這要視乎很多變數,包括兩人之間的繩段長度和前後傾斜的幅度。舉個極端的例子,每人相隔一米,但兩人之間有三十米長的繩,不用計算也知道只有第一人「孤軍作戰」;假若兩人之間繩長 1.0001 米,那可能「排隊排到尖沙咀」繩子依然繃緊。

你問,誰玩這樣無聊的遊戲?知道繩子繃緊至何處又有何用處?

用處起碼有二:一曰軍事,一曰蜘蛛絲。

假設我要派遣占士邦及他的複製人深入敵方陣地跟蘇聯間諜拔河,最好預先試探拔河規則,計算所需人手,恰到好處地把繩拉緊,既可爭取拔河佳績向國民交差,亦不用浪費人手站在寬鬆繩段,騰出占士邦做些間諜應該做的事。一句話,我需要有效調配人手,用最少占士邦做最多最有利我國的任務。

蜘蛛絲的處境跟我差不多,但它不是有效運用 James Bond,而是有效運用 hydrogen bond(氫鍵)。兩星期前,我談過把原子(atom)扣在一起的各種化學鍵(chemical bond),當中不包括氫鍵,因為氫鍵在分子(molecule)之間才起作用,吸引力遠比原子間的化學鍵為小。上星期,我談過蜘蛛絲的強度媲美鋼,其韌度更超過任何人造物料,令科學家摸不着頭腦的是,蜘蛛絲由蛋白分子構成,其力量源自蛋白分子之間的氫鍵,但是氫鍵的力量微弱,蜘蛛絲怎樣利用氫鍵達致「超凡」的強韌?

蜘蛛絲包含兩種蛋白:一種條狀,像一堆散落一地的領帶;另一種塊狀,如領帶堆上貼上膠布。絲的強韌,取決於膠布和領帶之間的氫鍵排列。回到拔河比喻,參賽者就是氫鍵,拔河繩是條狀蛋白,地面是塊狀蛋白。蜘蛛絲被外力拉扯,拔河比賽便開始。那三項特別規例,實是物理現實的反映。塊狀和條狀蛋白之間,氫鍵只發生在特定位置,不能隨意滑動,是故參賽者手不得移位,腳不得移動。條狀蛋白並非直線,而是螺旋(像 DNA),會被外力拉直,故兩人之間的繩段開賽前不得拉緊。現在的問題是,塊狀和條狀蛋白之間最好有多少個氫鍵呢?太少,力量不足;太多,浪費資源;哪個數字最佳?

上面說過,最佳數字視乎各項變數,例如氫鍵之間條狀蛋白的長度、拆開氫鍵所需的能量等,最近有科學家發展出一套「拔河模型」,形容塊狀和條狀蛋白的氫鍵排列,輸入各項相關變數,算出三至四個氫鍵為最佳。換句話說,每條繩不宜多於四位拔河選手,若有十二位選手,分拉三條繩必定好過同拉一條。塊狀蛋白沒有拔河選手站於其上,它有的是相隔特定距離的氫鍵「據點」,無巧不成話,真實蜘蛛絲塊狀蛋白的長度大多能夠容納二至五個氫鍵,與「拔河模型」的預測不相伯仲,兩者有出入是自然的,一來天然生產的結構不可能毫無瑕疵,二來任何模型也無法完全反映現實,其預測與實況相約,已間接表明其可信性。這是科學界首次證明塊狀蛋白有一最適長度,而且蜘蛛絲的強弱與塊狀蛋白的大小有直接關係。

三至四個氫鍵為一組,這是蜘蛛絲的「魔術數字」。有了這個「魔術數字」,它便懂得最有效地運用手上資源,以最少物質發揮最大潛能。

(2010 年 8 月 3 日 信報副刊)

學術參考:
Sinan Keten, Markus J. Buehler (2010), “Nanostructure and Molecular Mechanics of Spider Dragline Silk Protein Assemblies,” Journal of the Royal Society Interface, doi:10.1098/rsif.2010.0149

Sinan Keten, Zhiping Xu, Britni Ihle, Markus J. Buehler (2010), “Nanoconfinement Controls Stiffness, Strength and Mechanical Toughness of Beta -Sheet Crystals in Silk,” Nature Materials 9, 359-367.

Sinan Keten, Markus J. Buehler (2008), “Geometric Confinement Governs the Rupture Strength of H-bond Assemblies at a Critical Length Scale,” Nano Letters 8, 2, 743-748.

Sinan Keten, Markus J. Buehler (2008), “Asymptotic Strength Limit of Hydrogen-Bond Assemblies in Proteins at Vanishing Pulling Rates,” Physical Review Letters 100, 198301.

Sinan Keten, Markus J. Buehler (2008), “Strength Limit of Entropic Elasticity in Beta-Sheet Protein Domains,” Physical Review E 78, 061913.

A. A. Griffith (1921), “The Phenomena of Rupture and Flow in Solids,” Philosophical Transactions of the Royal Society A 221, 163-198.

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